不含麩質 - 本產品不含可檢測出之麩質*

不含可檢測出之基改成份(GMO) - 本產品不含可檢測出之基因改造生物成份

純素 - 本產品不含動物相關成份

等滲壓營養補充沖飲 - 易於飲用的營養補充品 / 健康食品，透過等滲壓狀態達致更佳的營養吸收

品質標準 - 良好生產規範(GMP)運作與標準化成份

已檢測：重金屬丶微生物污染物丶過敏原丶效力丶純度及特性

*美國食品藥品監督管理局（FDA）將含有少於20PPM麩質的製成產品列為不含麩質

澱粉酵素
澱粉酵素催化多糖中α-1,4-醣苷鍵的水解過程，以產生成糊精、寡糖、麥芽糖及D-葡萄糖。澱粉酵素來自動物、真菌和植物。澱粉酵素根據醣苷鍵斷裂的方式分為幾種。α-澱粉酵素水解α-1,4-醣苷鍵，隨機得出糊精、寡糖和單糖。α-澱粉酵素為內切型酵素。外切型澱粉酵素只水解多醣鏈非還原端的α-1,4糖苷鍵。外切型澱粉酵素包含β澱粉酵素和澱粉葡萄糖化酵素（γ-澱粉酵素、澱粉葡萄糖）。β澱粉酵素產生β-限制糊精和麥芽糖，γ澱粉酵素則產生葡萄糖。澱粉酵素被用作消化劑。澱粉酵素活性以DU為單位。

蛋白酵素
蛋白酵素是分解蛋白質內氨基酸肽鍵的酵素。這個過程稱為蛋白質分解，是一種調節酵素活性（尤其與凝血或消化有關）的常見機制。 蛋白酵素天然存在於所有生物。

乳糖酵素 
乳糖酵素參與雙糖類乳糖的水解過程，將其分解成半乳糖和葡萄糖單體。於人體內，乳糖酵素主要位於腸黏膜絨毛表層，對牛奶內乳糖的水解消化非常重要。缺乏乳糖酵素導致乳糖不耐症，而很多人到了成年才出現乳糖不耐症。

脂肪酵素
脂肪酵素催化脂類基質酯鍵的水解過程。多數脂肪酵素在脂類基質（A1、A2或A3）的甘油主鍵上的特定位置產生作用。所有生物都有脂肪酵素，而若干病菌更具有基因編碼脂肪酵素。脂肪酵素協助人體代謝、吸收及運送脂肪。由於生物膜是細胞不可或缺的部份，而且主要由磷脂組成，故脂肪酵素對細胞生物非常重要。

纖維酵素
纖維酵素是一種酵素複合物，可將纖維分解成β葡萄糖。除草食性動物外，大部份動物（包括人類）無法製造纖維酵素，因此無法利用大部份存在於植物的能量。纖維素是不可被消化的植物多糖，是植物細胞壁的主要組成元素。纖維酵素可以分解纖維，代表它可水解纖維素。 纖維酵素用於協助消化，以調節胃氣脹。纖維酵素活性以CU為單位。

蔗糖酵素
蔗糖酵素參與蔗糖水解至果糖和葡萄糖的過程。蔗糖酵素由小腸上皮絨毛尖端分泌，其水平因口炎性腹瀉等令絨毛受損的情況而減低。懷孕和哺乳期間，絨毛變得肥大，蔗糖酵素水平因而上升。

芽孢乳酸菌( Lactospore)
芽孢乳酸菌是一種乳酸菌，由Sabinsa Corporation製造及分銷。自古以來，人類一直飲用發酵奶類。發酵奶類有效紓緩腸胃道疾病，因而於全球各地獲應用於傳統醫學。乳酸菌是發酵奶類內的土著微生物叢，亦天然存在於人類腸胃道，因此人們相信乳酸菌對寄主長壽有貢獻。於腸胃道微生態學上，乳酸菌的功效廣獲研究。普遍相信，乳酸菌阻止腐敗細菌生長；腐敗細菌會透過競爭性抑制、產生不利的酸性環境和／或產生抑菌素而對健康造成不良影響。乳酸菌的代謝物或包括B類維他命。

甚麼是消化酵素？
消化酵素是特殊的催化蛋白質，有助你的身體分解食物，吸收食物裡的各種營養。可惜，食物本身的消化酵素對熱力非常敏感，通常一經加熱就無法發揮作用。人體可能無法利用很多食物原本含有的天然酵素，因此難以分解並吸收食物。雖然人體缺乏天然酵素仍然可消化食物，但這卻會為你的身體帶來額外壓力。Isotonix消化酵素沖飲包（含益生菌）味道可口，為人體補充消化酵素，並使身體原有消化酵素和益菌的功效發揮至最大。

我們的生活和飲食方式不斷變化。如果從過去25年來看這些變化，很多變化未必是好的改變。為了延長有效期，越來越多食品經過加工和加熱處理，以致食品本身含有幫助營養吸收的消化酵素大大減少。為了令食品「安全」食用，越來越多食品經過加工，但很多情況下會令食品不利人體健康。換句話說，與幾年前比較，我們的身體需要更多工作才可吸收相同的營養。Isotonix消化酵素沖飲包（含益生菌）助你身體補充有效吸收食物營養所需的重要酵素和益菌。

甚麼是酵素？
酵素是我們細胞的驅動力，是催化體內數以千計生化反應的蛋白質。大部份酵素在細胞內產生作用，而消化酵素則在腸胃道細胞外起作用。

從唾液腺分泌消化酵素到我們口腔時，消化活動就開始了。腸胃道細胞亦會產生酵素，例如胃蛋白酵素。此外，胰臟亦製造消化酵素，並運送至小腸上端。

這些酵素有助分解蛋白質，讓身體充分消化來自植物和動物的蛋白質，同時分解澱粉、乳糖、脂肪及核酸（DNA和RNA）。這樣食物就可被更完全消化，促進更好的營養吸收。

Isotonix 消化酵素沖飲包（含益生菌）提供的天然植物酵素遇到胃酸時不會失去活性。即是說，所補充的酵素可與被消化的食物混合並協助消化，同時配合人體原有的消化酵素，讓人體盡可能從食物吸取最多的營養。

甚麼是益生菌？
益生菌是有益的微生物，可促進健康的消化道環境，亦有助支援人體維持正常的消化功能。這些有益的細菌有助吸收維他命和礦物質，並能合成某些維他命，例如生物素和維他命K。此外，這些益菌有助將纖維和未消化的澱粉分解為單糖，而單糖可為大腸內的細胞提供能量。

甚麼是「有益的」細菌？
不是所有細菌都有害的。事實上，如果沒有益菌，食物便不能被消化。Isotonix 消化酵素沖飲包（含益生菌）含有稱為芽孢乳酸菌的益生菌，可有助補充因服用抗生素而減少的益菌。這有助補充大腸內的益菌，並減少害菌。

怎樣使用此健康食品？
本產品為健康食品，用餐時或之後飲用。

素食者可以使用此產品嗎？
可以，此為素食產品，不含小麥、大豆、酵母、麩質、人造調味料、澱粉、鹽、防腐劑或奶類。

• Afonso, C. L., E. R. Tulman, Z. Lu, E. Oma, G. F. Kutish, and D. L. Rock. 1999. The genome of Melanoplus sanguinipes entomopoxvirus. J Virol 73:533-52.
• Anthony H, Collins CE, Davidson G, et al. Pancreatic enzyme replacement therapy in cystic fibrosis: Australian guidelines. J Pediatr—Child Health. 1999; 35:125-129.
• Barrett A.J., Rawlings ND, Woessner JF. The Handbook of Proteolytic Enzymes, 2nd ed. Academic Press, 2003. ISBN 0120796104.
• Billigmann P. [Enzyme therapy—an alternative in treatment of herpes zoster. A controlled study of 192 patients]. [Article in German]. Fortschr Med. 1995; 113:43-48.
• Bock U, Kolac C, Borchard G, et al. Transport of proteolytic enzymes across Caco-2 cell monolayers. Pharm Res. 1998; 15:1393-1400.
• Brady, L., A. M. Brzozowski, Z. S. Derewenda, E. Dodson, G. Dodson, S. Tolley, J. P. Turkenburg, L. Christiansen, B. Huge-Jensen, L. Norskov, and et al. 1990. A serine protease triad forms the catalytic centre of a triacylglycerol lipase. Nature 343:767-70.
• Carriere, F., C. Withers-Martinez, H. van Tilbeurgh, A. Roussel, C. Cambillau, and R. Verger. 1998. Structural basis for the substrate selectivity of pancreatic lipases and some related proteins. Biochim Biophys Acta 1376:417-32.
• Chapin III, F.S., P.A. Matson, H.A. Mooney. Principles of Terrestrial Ecosystem Ecology. Springer-Verlag New York, NY. 2002
• Coenen TMM, Bertens AMC, De Hoog SCM, Verspeek-Rip CM. Safety evaluation of a lactase enzyme preparation derived from Kluyveromyces lactis. Food Chem Toxicol. 2000; 38:671-677.
• de Smet PA, Pegt GW, Meyboom RH. [Acute circulatory shock following administration of the non-regular enzyme preparation Wobe-Mugos]. [Article in Dutch]. Ned Tijdschr Geneeskd. 1991; 135:2341-2344.
• Diaz, B. L., and J. P. Arm. 2003. Phospholipase A(2). Prostaglandins Leukot Essent Fatty Acids 69:87-97.
• Dominguez-Munoz JE, Birckelbach U, Glassbrenner B, et al. Effect of oral pancreatic enzyme administration on digestive function in healthy subjects: comparison between two enzyme preparations. Aliment Pharmacol Ther. 1997; 11:403-408.
• Eckert K, Grabowska E, Stange R, et al. Effects of oral bromelain administration on the impaired immunocytotoxicity of mononuclear cells from mammary tumor patients. Oncol Rep. 1999; 6:1191-1199.
• Egmond, M. R., and C. J. van Bemmel. 1997. Impact of Structural Information on Understanding of Lipolytic Function, p. 119-129, Methods Enzymol vol. 284.
• Farkas G, Takacs T, Baradnay G, Szasz Z. [Effect of pancreatin replacement on pancreatic function in the postoperative period after pancreatic surgery]. [Article in Hungarian]. Orv Hetil. 1999; 140:2751-2754.
• Gilbert B, Rouis M, Griglio S, de Lumley L, Laplaud P. 2001. Lipoprotein lipase (LPL) deficiency: a new patient homozygote for the preponderant mutation Gly188Glu in the human LPL gene and review of reported mutations: 75 % are clustered in exons 5 and 6. Ann Genet 44(1):25-32.
• Girod, A., C. E. Wobus, Z. Zadori, M. Ried, K. Leike, P. Tijssen, J. A. Kleinschmidt, and M. Hallek. 2002. The VP1 capsid protein of adeno-associated virus type 2 is carrying a phospholipase A2 domain required for virus infectivity. J Gen Virol 83:973-8.
• Goni FM, Alonso A. 2002 Sphingomyelinases: enzymology and membrane activity. FEBS Lett. 531(1):38-46.
• Greenberger NJ. Enzymatic therapy in patients with chronic pancreatitis. Gastrenterol Clin North Am. 1999; 28:687-693.
• Hedstrom L. Serine Protease Mechanism and Specificity. Chem Rev 2002;102:4501-4523.
• Heikinheimo, P., A. Goldman, C. Jeffries, and D. L. Ollis. 1999. Of barn owls and bankers: a lush variety of alpha/beta hydrolases. Structure Fold Des 7:R141-6.
• Hooper NM. Proteases in Biology and Medicine. London: Portland Press, 2002. ISBN 1855781476.
• Identification of a variant associated with adult-type hypolactasia. Nat Genet 2002;30: 233-7. Free text. PMID 11788828.
• Kaul R, Mishra BK, Sutrador P, et al. The role of Wobe-Mugos in reducing acute sequelae of radiation in head and neck cancers—a clinical phase-III randomized trial. Indian J Cancer. 1999; 36:141-148.
• Kiessling WR. [Anaphylactic reaction in enzyme therapy of multiple sclerosis]. [Article in German]. Fortschr Neurol Psychiatr. 1987; 55:385-386.
• Klein G, Kullich W. [Reducing pain by oral enzyme therapy in rheumatic diseases]. [Article in German]. Wien Med Wochenschr. 1999; 149:577-580.
• Lowe, M. E. 1992. The catalytic site residues and interfacial binding of human pancreatic lipase. J Biol Chem 267:17069-73.
• Olds LC, Sibley E. Lactase persistence DNA variant enhances lactase promoter activity in vitro: functional role as a cis regulatory element. Hum Mol Genet 2003 Sep 15; 12(18): 2333-40. Free text. PMID 12915462.
• Puente XS, Lopez-Otin C. A Genomic Analysis of Rat Proteases and Protease Inhibitors. Genome Biol 2004;14:609-622.
• Puente XS, Sanchez LM, Overall CM, Lopez-Otin C. Human and Mouse Proteases: a Comparative Genomic Approach. Nat Rev Genet 2003;4:544-558.
• Retrieved from " http://www.lactospore.com/intro.htm"
• Retrieved from "http://en.wikipedia.org/wiki/Lactase"
• Retrieved from "http://en.wikipedia.org/wiki/Lipase"
• Retrieved from "http://en.wikipedia.org/wiki/Sucrase"
• Ross J, Jiang H, Kanost MR, Wang Y. Serine proteases and their homologs in the Drosophila melanogaster genome: an initial analysis of sequence conservation and phylogenetic relationships. Gene 2003;304:117-31.
• Rowan AD, Buttle DJ, Barrett AJ. The cysteine proteinases of the pineapple plant. Biochem J. 1990; 266:869-875.
• Schrag, J. D., and M. Cygler. 1997. Lipases and alpha/beta hydrolase fold. Methods Enzymol 284:85-107.
• Seyis I, Aksoz N. Production of lactase by Trichoderma sp.. Food Technol Biotechnol 2004;42:121–124. Free text.
• Solomon, Eldra P.; Berg, Linda R.; & Martin, Diana W. (2002). Biology (6th ed). Tho
• Spiegel, S., D. Foster, and R. Kolesnick. 1996. Signal transduction through lipid second messengers. Curr Opin Cell Biol 8:159-67.
• Stauder G, Ransberger K, Streichhan P, et al. The use of hydrolytic enzymes as adjuvant therapy in AIDS/ARC/LAS patients. Biomed Pharmacother. 1988; 42:31-34.
• Steffen C, Menzel J. [Enzyme breakdown of immune complexes]. [Article in German]. Z Rheumatol. 1983; 42:249-255.
• Steffen C, Smolen J, Miehlke K, et al. [Enzyme therapy in comparison with immune complex determinations in chronic polyarthritis]. [Article in German]. Z Rheumatol. 1985; 44:51-56.
• Svendsen, A. 2000. Lipase protein engineering. Biochim Biophys Acta 1543:223-238.
• The Merck Manual of Diagnosis and Therapy, Chapter 24
• Tjoelker, L. W., C. Eberhardt, J. Unger, H. L. Trong, G. A. Zimmerman, T. M. McIntyre, D. M. Stafforini, S. M. Prescott, and P. W. Gray. 1995. Plasma platelet-activating factor acetylhydrolase is a secreted phospholipase A2 with a catalytic triad. J Biol Chem 270:25481-7.
• Wald M, Olejár T, Pouková P, Zadinova M. Proteinases reduce metastatic dissemination and increase survival time in C57B16 mice with the Lewis lung carcinoma. Life Sciences. 1998; 63:PL237-243.
• Wald M, Závadová E, Pouková P, et al. Polyenzyme preparation Wobe-Mugos inhibits growth of solid tumors and development of experimental metastases in mice. Life Sciences. 1998; 62:PL43-48.
• Winkler, F. K., A. D'Arcy, and W. Hunziker. 1990. Structure of human pancreatic lipase. Nature 343:771-4.
• Withers-Martinez, C., F. Carriere, R. Verger, D. Bourgeois, and C. Cambillau. 1996. A pancreatic lipase with a phospholipase A1 activity: crystal structure of a chimeric pancreatic lipase-related protein 2 from guinea pig. Structure 4:1363-74.